Composição química da célula

A análise química elementar da matéria viva diz-nos que apenas 22 dos mais de 100 elementos químicos são essenciais aos seres vivos e destes, apenas 16 podem ser encontrados em todas as espécies. 

Estes 16 elementos encontram-se nos seres vivos em proporções muito diferentes das do meio físico, sendo 99% da massa das células composta por carbono, hidrogénio, oxigénio e azoto. O sódio, potássio, magnésio, cálcio, enxofre, fósforo e cloro representam entre 1 a 2% da massa total das células. Os restantes elementos surgem em quantidades inferiores a 0,01% e são, por isso, designados oligoelementos.

De todos os compostos, a água é o mais abundante na célula, atingindo 95% da sua massa total, servindo de meio de dispersão para as restantes moléculas e ajudando na sua interacção.

Os compostos orgânicos caracterizam as células pois não existem no meio físico, sendo por isso chamados biomoléculas. Nas biomoléculas incluem-se os glícidos os lípidos, os prótidos e os ácidos nucleicos.

Todos os elementos são formados por átomos, por sua vez formados por partículas menores: protões e neutrões (concentrados no núcleo) e electrões, que orbitam o núcleo.

No núcleo está concentrada a massa do átomo, embora o seu diâmetro seja muito menor que o do átomo (por vezes descrito como uma mosca no centro de um campo de futebol). Os protões, carregados positivamente, estão em número constante em todos os núcleos de átomos do mesmo elemento, identificando esse elemento pelo chamado número atómico.

Os neutrões têm a mesma massa que os protões e também se localizam no núcleo mas não têm carga, são electricamente neutros. O número de neutrões pode variar em átomos do mesmo elemento, dando origem a isótopos, sem que se alterem as propriedades químicas do átomo. No caso do hidrogénio, por exemplo, existem 3 isótopos: 

• um protão - prótio ou hidrogénio-1
• um protão + um neutrão - deutério ou hidrogénio-2
• um protão + dois neutrões - trítio ou hidrogénio-3

Somando o número de protões e neutrões do núcleo dos átomos obtém-se o número de massa, que caracteriza cada isótopo, pois revela a diferença no número de neutrões. Os isótopos do mesmo elemento são quimicamente semelhantes, podendo mesmo substituir-se entre si, mas têm comportamento físico diferente devido à massa diferente.

Os electrões são muito menores, com carga eléctrica igual mas de sinal contrário à dos protões, movendo-se como uma nuvem em volta do núcleo. O átomo é geralmente neutro porque existem tantos electrões negativos como protões positivos.

O átomo representa-se através do seu símbolo químico (composto por uma ou duas letras) com o número de massa em cima à esquerda e o número atómico em baixo à esquerda.

Os electrões dispõem-se em volta do núcleo em camadas electrónicas, designadas 1,2, 3, etc. de acordo com a distância a que se encontram. Cada uma destas camadas têm uma lotação determinada: primeira camada 2 electrões, última camada 8 electrões e as camadas intermédias (N) terão N electrões, ou seja, N = 2n² em que n é o número da camada.

No entanto, a maioria dos átomos tem a última camada electrónica incompleta, tendendo por isso a ligar-se a outros para adquirir a configuração dos gases raros. Os electrões da última camada designam-se electrões de valência e são os que intervêm nas ligações químicas. O objectivo do estabelecimento de uma ligação química é que, em volta de cada núcleo, o número de electrões passe a ser igual a 2 ou a 8.

Todos os electrões têm a mesma massa e carga electrónica mas o seu nível de energia varia com a distância ao núcleo: quanto mais perto do núcleo maior a atracção nuclear e menor é o nível de energia. Ao percorrer cada órbita o electrão não sofre variações de energia mas se ela lhe for fornecida, de modo a vencer a atracção nuclear, pode acontecer que:

• o electrão passe para um nível de energia superior - excitação;
• o electrão abandone o átomo transformando-o num catião (ião positivo) - ionização.

Quando o electrão excitado retorna ao seu nível tradicional de energia liberta exactamente a mesma quantidade de energia que provocou a sua excitação. Esta situação é comum em fenómenos associados a radiações luminosas, como a fotossíntese, mas podem acontecer através de outras fontes de energia, como no caso da respiração. Todos estes fenómenos tanto podem acontecer com átomos, como com moléculas.

Existem diversos tipos de ligação química mas todas têm como objectivo formar em volta de cada núcleo atómico uma configuração de gás raro. As ligações químicas podem ser:

• ligação covalente - trata-se de ligações formadas por partilha de electrões, ou seja, os núcleos aproximam-se e os electrões passam a girar em volta dos dois núcleos;
• ligação iónica - esta ligação resulta da atracção entre iões produzidos pela transferência de electrões de átomos com tendência para os perderem para átomos com tendência para os receberem. A atracção deve-se à existência de iões de sinal contrário mas carga igual.

Para quebrar uma dada ligação entre dois átomos é necessário despender (ou fornecer aos átomos) uma dada quantidade de energia. É essa energia, geralmente sob a forma de calorias, que nos indica a força de uma ligação.

Da ligação química entre átomos resultam moléculas, algumas formadas por um conjunto de átomos iguais e outras com átomos diferentes, ou seja, substâncias simples e compostas, respectivamente.

Certos conjuntos de átomos surgem nas moléculas de vários compostos, conferindo a esses compostos propriedades semelhantes e designando-se por radicais ou grupos característicos. Os principais radicais que podem ser encontrados nas moléculas orgânicas são:

• grupo hidroxilo - representado por -OH, este radical é característico dos álcoois pois são esses os compostos obtidos pela substituição de um ou mais átomos de hidrogénio pelo radical -OH ligado covalentemente. O radical -OH pode localizar-se em qualquer local da cadeia num 'esqueleto' hidrocarbonado. À temperatura ambiente são sempre líquidos ou sólidos, como por exemplo, o álcool etílico ou o glicerol;

• grupo carboxilo - representado por -COOH, este radical confere características ácidas e apenas se pode localizar na extremidade de uma cadeia hidrocarbonada. São exemplos destes ácidos, o ácido acético ou o láctico;

• grupo amino - característico das aminas, deriva do amoníaco (NH₃) por substituição de um dos hidrogénios por radicais orgânicos, levando a que o átomo de azoto fique ligado directamente a um átomo de carbono. Nos aminoácidos surge em simultâneo com o grupo carboxilo, ligados a um átomo central de carbono que também se liga a um hidrogénio e a um radical orgânico. São exemplos de aminas a metilamina e todos os aminoácidos;

• grupo aldeído - representado por -CHO e também conhecido por grupo carbonilo, é característico dos aldeídos, como por exemplo o formaldeído ou o acetaldeído;

• grupo cetona - representado por -CO e característico das cetonas, difere dos aldeídos por apresentar o grupo carbonilo C=O ligado a dois radicais orgânicos R-CO-R, como acontece, por exemplo, na dimetilcetona.

Para que ocorram reacções químicas são necessárias algumas condições, nomeadamente:

• colisão entre as moléculas reagentes (quanto maior a taxa de colisões maior a velocidade de reacção);
• energia de activação - a existência deste tipo de energia aumenta o movimento das moléculas, logo vai exponenciar as colisões entre elas e, consequentemente, a velocidade de reacção.

Os organismos vivos realizam as suas reacções químicas com grande eficiência pois não desperdiçam energia sob a forma de calor e porque acumulam poucos resíduos, por comparação com as reacções inorgânicas. Isto só é possível por realizam as reacções em sequência, onde cada etapa utiliza como reagentes os produtos da etapa anterior.

Existem vários tipos de reacções químicas mas em bioquímica as mais importantes são:

• reacção de síntese - várias substâncias ligam-se originando um único produto: A + B » AB
• reacção de decomposição - também dita de análise, neste caso uma dada substância é decomposta em substâncias menores: AB » A + B;
• reacção de dupla decomposição - neste caso, átomos ou radicais trocam de lugar entre os reagentes: AB + CD » AC + BD. Um importante exemplo deste tipo de reacção são as hidrólises R-R' + H-OH » R-H + R'-OH e as suas reacções inversas, as condensações R-H + R'-OH » R-R' + H-OH;
• reacção de oxidação-redução - também conhecidas por reacções redox, são reacções em que há transferência de electrões entre

  Esquema simplificado de uma reacção redox

   moléculas. A oxidação pode ser definida como a perda de electrões e a redução como o ganho de electrões. Assim, percebe-se que as oxidações e as reduções têm que ocorrer sempre simultaneamente, pois é impossível um electrão permanecer isolado. O átomo ou molécula que sofre oxidação é o redutor e o que sofre redução é o oxidante.

Dado que para existir uma reacção química é necessário que certas ligações químicas se quebrem e outras se formem, deste balanço podem resultar dois tipos de reacções:

• reacções exergónicas - quando as ligações que se formam são mais fortes que as que se quebraram há libertação de energia. Esta energia é frequentemente libertada sob a forma de calor, pelo que é frequente as reacções exergónicas serem também exotérmicas;
• reacções endergónicas - quando as ligações que se formam são mais fracas que as que se quebram há uma absorção de energia. Se a energia absorvida tiver sido sob a forma de calor, a reacção endergónica também será endotérmica.

Nas células actuais, tanto procarióticas como eucarióticas, existem 5 tipos de componentes químicos principais, onde se incluem quatro categorias de biomoléculas e uma molécula inorgânica:

• água;

• glícidos;

• lípidos;

• prótidos;

• ácidos nucleicos.

As biomoléculas têm algumas características fundamentais e que as definem:

• têm grande dimensão e peso molecular, sendo por isso designadas macromoléculas;

• têm grande variedade dentro de cada grande categoria;

• a sua estrutura é muito complexa mas formada por um reduzido número de unidades estruturais básicas, ou seja, são polímeros de monómeros;

• formam estruturas altamente organizadas e com função específica, como a celulose ou a hemoglobina, por exemplo. 

Três quartos da superfície da Terra estão cobertos de água, o que significa que se o planeta fosse plano, toda a sua superfície estaria debaixo de 2,5 Km de água. Nitidamente, a designação correcta para o nosso planeta seria Água e não Terra ...

A água é uma molécula extraordinária, apesar de comum, se não fossem as suas propriedades invulgares a Vida não teria surgido na Terra, ou pelo menos não como a conhecemos pois entre 50 e 90% do peso corporal dos organismos vivos corresponde a esta molécula.

No seu todo a molécula de água é electricamente neutra pois tem igual número de protões e electrões. No entanto, os electrões partilhados nas ligações covalentes ficam bem mais próximos do oxigénio que do hidrogénio, causando um excesso de carga negativa em volta do O e uma carência de carga negativa em volta dos H, tornando a molécula polar.

Estrutura da molécula de água e ligações por pontes hidrogénio (pontes H)

A polaridade da água permite a formação de ligações, seja entre moléculas de água seja com outro tipo de molécula, através de pontes hidrogénio. Este tipo de ligação é devida a forças electrostáticas entre os H⁺, ligado covalentemente a um átomo de oxigénio ou azoto, e outro átomo de oxigénio ou azoto.

Deste modo, as moléculas de água podem ligar-se a 4 outras moléculas por pontes hidrogénio, situação responsável pelo facto de a água ser líquida à temperatura ambiente, enquanto moléculas como o amoníaco se evaporam rapidamente. Outro exemplo de uma molécula de estrutura semelhante à água em condições normais é um gás é o sulfureto de hidrogénio, libertado pelos vulcões e altamente tóxico.

Esta polaridade justifica também a maior parte das propriedades da água:

• capacidade de dissolução;

• elevado ponto de ebulição e fusão;

• elevado calor de vaporização - quantidade de calor necessária para passar uma grama de líquido a vapor, que neste caso é elevado precisamente devido à grande estabilidade causada pelas ligações por ponte hidrogénio;

• elevado calor específico - quantidade de calor necessária para que a temperatura de um líquido suba 1ºC, no caso da água é elevado o que faz com que as variações de temperatura da água sejam lentas;

• elevada força de coesão e adesão com viscosidade baixa - a coesão (força de ligação entre moléculas iguais) e a adesão (forças de ligação entre moléculas diferentes) são fundamentais para a elevação da água no tronco de uma árvore ou para a capilaridade mas como a viscosidade ainda assim é baixa, a difusão de solutos em soluções aquosas é muito fácil;

• elevada tensão superficial - a coesão entre moléculas de água devido à polaridade e às pontes H permite que um insecto como o alfaiate literalmente ande sobre água;

• aumento de volume durante a congelação - devido ao rearranjo espacial das moléculas de água, o gelo flutua, permitindo que apenas uma fina camada de água congele nos mares, rios e lagos, mantendo-se as águas abaixo no estado líquido e a temperaturas aceitáveis para a Vida;

• absorção de radiações - a água é praticamente transparente às radiações visíveis, embora haja uma ligeira absorção na zona do vermelho (daí as grandes massas de água serem azuis ou esverdeadas) mas absorve fortemente na zona do infravermelho (calor).

A água líquida, dadas as numerosas ligações por pontes H, forma uma gigantesca macromolécula em cada lago, rio ou oceano.

No gelo, a água está numa estrutura altamente regular de malha hexagonal, deixando um espaço livre no centro de cada hexágono (por isso o gelo flutua sobre a água líquida). Com a fusão, a água passa a uma malha quadrangular com um espaço central menor, o que explica o motivo porque a água líquido ocupa menos espaço que o gelo. Esta situação é invulgar pois na fusão há um aumento da energia das moléculas e a maior parte dos líquidos têm as suas moléculas mais afastadas que os sólidos.

A água é considerada o solvente universal, pois é capaz de dissolver mais substâncias que qualquer outro líquido, sejam elas polares (hidrofílicas), que formam pontes H ou iões que fiquem aprisionados em 'gaiolas' de água. As moléculas apolares (hidrofóbicas) geralmente não se dissolvem em água, embora algumas possam permanecer nos espaços entre elas.

Eis alguns exemplos clássicos das capacidades de dissolução da água:

Para além disso, a água também é considerada um catalisador universal, pois devido ao seu carácter polar favorece a ionização de muitas moléculas. É este o motivo porque a maioria das reacções in vivo serem reacções redox e o oxigénio e o hidrogénio serem participantes activos nelas.

Na água líquida há tendência para um dos hidrogénios de uma molécula se ligar ao oxigénio de outra, originando dois iões: OH^- e H₃O⁺. A água pura continua a ser neutra electricamente pois existe sempre o mesmo número de cada um dos iões (eles formam-se à custa um do outro) mas em soluções aquosas com outros componentes isso nem sempre se verifica:

• solução ácida - contém maior quantidade de catiões H₃O⁺;

• solução básica - contém maior quantidade de aniões OH^-;

Para definir o grau de acidez de uma solução utiliza-se a escala de pH, ou seja a 'potência a que se eleva a concentração do catião H. Na água pura tem-se 1/10000000 mol de catião H, ou seja, [H⁺] = 10^-7 ou seja pH = 7. Desta forma, se o pH de uma solução for inferior a 7 então a concentração do catião H será maior que a da água pura e a solução será considerada ácida, o inverso para um pH superior a 7, onde a solução será considerada básica.

Os glícidos formam um dos maiores grupos de substâncias naturais. São centro de processos metabólicos através dos quais os seres vivos acumulam energia luminosa (fotossíntese) ou da que é libertada durante a oxidação dos alimentos (respiração). São a mais importante fonte de energia para animais e plantas, podendo também ter função de reserva e estrutural. Até a vitamina C é um glícido.

Os glícidos foram inicialmente classificados como hidratos de carbono devido ao facto de serem biomoléculas compostas por carbono, hidrogénio e oxigénio e por se considerar que tinham origem na hidratação do carbono: C_n(H₂O)_m. No entanto, os glicídeos não se formam por hidratação do carbono e a fórmula genérica anterior não inclui todas possibilidades para esta biomolécula: a desoxirribose C₅H₁₀O₄ é um glícido não pode ser a ela reduzida e o ácido acético C₂(H₂O)₂ pode ainda que não o seja.

Assim, a definição correcta de glícido refere que são aldeídos ou cetonas polihidroxilados. As propriedades comuns das moléculas devem-se precisamente à existência de um ou vários radicais -OH e de, pelo menos, um grupo aldeído ou cetona.

Os glícidos são classificados em função da complexidade das suas moléculas, distinguindo-se 3 grandes grupos:

São os glícidos mais simples, com uma molécula formada por um único monómero. São as unidades básicas da construção dos glícidos mais complexos.

O número de átomos de carbono da molécula serve de base à classificação dos monossacáridos:

• diose - dois carbonos, apenas existe um exemplo o aldeído glicólico;

• triose - três carbonos, como por exemplo gliceraldeído, hidroxicetona;

• tetrose - quatro carbonos, como por exemplo eritrose, ribulose;

• pentose - cinco carbonos, como por exemplo ribose, desoxirribose;

• hexose - seis carbonos, são as formas energéticas dos glícidos, como por exemplo glicose, frutose, galactose;

• heptose - sete carbonos, como por exemplo heptulose.

Note-se que o monossacárido mais simples terá que conter um radical -OH e uma função aldeído logo tem que ter dois carbonos (H-COOH é um ácido carboxílico pois os radicais carbonilo e hidroxilo estão no mesmo carbono).

Conforme a função presente no monossacárido, têm-se aldoses (grupo aldeído) e as cetoses (grupo cetona). A função aldeído e a cetona, ainda que em menor grau, pode ser oxidada, originando um ácido carboxílico: R-C=O (H) + O -> R-C=O (OH)

Esta oxidação é muito fácil o que torna os monossacáridos aldeídicos redutores. A oxidação pode dar-se em presença de reagentes particulares como o Licor de Fehling, que, por ter uma reacção colorida, é um indicador da presença de açúcares redutores:

               R-C=O (H) + 2 CuO  ->  R-C=O (OH) + Cu₂O

Note-se que todas as moléculas de hexose têm o mesmo número de átomos constituintes C₆H₁₂O₆, no entanto as suas propriedades são diferentes devido ao diferente arranjo espacial das moléculas (isomeria).

De acordo com o número de monossacarídeos que contêm, designam-se por dissacáridos (2 como por exemplo, lactose, maltose ou sacarose, os mais importantes e todos isómeros de fórmula química C₁₂H₂₂O₁₁. Note-se a 'falta' de dois átomos H e de um O devido à condensação que resulta da formação da ligação glicosídica), trissacáridos (3 como por exemplo, rafinose), tetrassacáridos (4 como por exemplo a estaquinose), etc. Os oligossacáridos são as formas de transporte dos glícidos.

Formação de lactose, um dissacárido, através da união da galactose e da glose por uma ligação glicosídica

Os monossacáridos que formam um oligossacárido unem-se entre si através de ligações glicosídicas, donde resulta a formação de uma molécula de água.

Os dissacáridos mais importantes, como já foi referido, são:

• Sacarose - extraída da cana-de-açúcar ou da beterraba, resulta da união através de uma ligação glicosídica de glicose e frutose. A sacarose não é redutora pois não apresenta nenhum átomo C ligado a um -OH livre, não sendo detectada pelo Teste de Fehling;
• Maltose - formada pela união de duas glicoses através da ligação glicosídica, pode ser detectada pelo Teste de Fehling pois é redutora;
• Lactose - formada pela união de uma glicose e uma galactose, também é redutora. Compõe cerca de 5% do leite dos mamíferos, sendo um dos açúcares menos doce e menos solúvel. Tem grande importância para o desenvolvimento dos juvenis devido ao poder anti-raquítico e à necessidade de galactose para a adequada formação das cartilagens e do tecido nervoso.

Os polissacáridos podem ser agrupados em dois conjuntos, ainda que ambos possam ter uma estrutura simples ou ramificada:

• Homopolissacáridos -  formados por apenas um tipo de monossacárido, como o amido ou a celulose, que são polímeros de glicose;
• Heteropolissacáridos - formados por mais que um tipo de monossacárido, como as hemiceluloses ou as gomas.

Dada a grande complexidade de alguns dos polissacarídeos, a sua classificação faz-se com base na sua função celular: polissacáridos de 

reserva, onde se incluem o amido ou o glicogénio, e polissacáridos estruturais, como a celulose ou a quitina. Vejamos alguns exemplos:

Grânulo de amido visto ao MEV, revelando as camadas de deposição concêntricas em volta do hilo

• Amido - é a forma de reserva de glícidos presente nas plantas, encontrando-se geralmente sob a forma de grânulos (sintetizados no interior de amiloplastos) cuja morfologia varia com a espécie. A deposição do amido nos grânulos é feita em camadas concêntricas, a partir de um ponto central chamado hilo. Trata-se de um pó branco insolúvel em água fria mas que a quente forma uma solução conhecida por cozimento de amido. Geralmente é composto por dois polímeros:
  • Amilose - polímero não ramificado e linear, formado por ligações semelhantes às presentes na maltose, o que leva a que tenda a enrolar-se em hélice. Pensa-se que a característica reacção do amido com a água iodada é devida ao facto de o iodo ficar retido no interior da hélice por atracções entre cargas. Com o aquecimento a cor azul desaparece pois a hélice desenrola-se mas volta a surgir após o arrefecimento;
  • Amilopectina - polímero ramificado, cada ramificação formada por cerca de 20 moléculas de glicose. As extremidades livres das cadeias estão enroladas em hélice como na amilose, logo a amilopectina também cora de azul em presença de iodo mas de forma menos intensa.

  A razão amilose/amilopectina varia geralmente entre 1:6 e 1:3, embora haja situações de uma total ausência de amilopectina. A hidrólise laboratorial do amido, em água acidulada, permite seguir a sua degradação em dextrinas, maltose e, eventualmente, glicose.

  Comparação entre a estrutura de alguns polímeros de glicose

   

• Glicogénio - é caracteristicamente o polissacárido de reserva nos animais, ainda que também surja em fungos. É armazenado nas células musculares e do fígado e tem uma estrutura muito semelhante à da amilopectina, ainda que com cadeias mais curtas e mais fortemente ramificadas. É mais solúvel em água quente que o amido e cora de vermelho com água iodada.

• Celulose - logo a seguir à água é o composto mais abundante nas plantas. Trata-se de uma molécula com função estrutural, não ramificada de grandes dimensões, rígida e distendida o que leva a uma estrutura em forma de fibrilha. As fibrilhas são formadas por conjuntos paralelos de mais de 2000 polímeros e unem-se, por sua vez, em fibras. Estas formam a parede celular das células vegetais.

• Quitina - é um polissacárido estrutural presente em Artrópodes, onde forma o exosqueleto, e em fungos, onde faz parte da parede celular. In vivo está sempre associada a proteínas, o que a torna especialmente resistente.

A reduzida solubilidade dos lípidos em água resulta de as suas moléculas serem essencialmente hidrocarbonadas, ou seja, altamente hidrofóbicas. Tal como os glícidos, também os lípidos são formados apenas por carbono, oxigénio e hidrogénio.

Existem várias categorias de lípidos, de acordo com a função que desempenham:

Reacção de esterificação com formação de um triglicérido, que é armazenado nos animais no tecido adiposo

• Glicerídeos - também conhecidos por glicéridos, estes lípidos são ésteres do álcool glicerol e de ácidos gordos. Esta reacção de síntese de glicéridos designa-se esterificação, devido à formação de ligações éster entre os radicais -OH e -COOH. Os ácidos gordos que compõem um glicérido podem ser todos iguais mas geralmente são diferentes e é precisamente a sua natureza que determina as propriedades do lípido, sendo o factor mais importante o grau de saturação das moléculas. 

  Os ácidos gordos são lineares, apesar da disposição em zig-zag da parte hidrocarbonada, mas quando surgem ligações duplas a molécula fica imediatamente encaracolada. Assim, cadeias de ácidos gordos saturados ficam mais ordenadas e rígidas, originando gorduras, glicéridos sólidos à temperatura ambiente. Os ácidos gordos insaturados têm uma estrutura mais espaçada, originando óleos, glicéridos líquidos à temperatura ambiente. 

  Os glicéridos são lípidos de reserva em plantas e animais, nestes últimos acumulando-se em células especiais (adipócitos) ou em depósitos subcutâneos que funcionam como protecção contra o frio e os golpes mecânicos.

• Ceras - também se trata de ésteres de álcool e ácidos gordos mas neste caso com álcoois de cadeia longa, como por exemplo, o álcool cetílico. As ceras são compostos reactivos e impermeáveis, pelo que não funcionam como reserva mas antes como protecções, especialmente em plantas, contra a desidratação das estruturas. A cera das abelhas também pertence a esta categoria de lípidos.

Alguns esteróides de importância biológica, nomeadamente o colesterol e a forma como torna as membranas mais flexíveis, e algumas hormonas sexuais esteróides

• Esteróides - completamente diferentes, do ponto de vista de estrutura química, dos anteriores, este lípidos têm uma estrutura cíclica complexa e funções reguladoras. Fazem parte das membranas (colesterol), circulam no sangue dos animais (hormonas esteróides, como a testosterona ou a progesterona), são vitaminas ou pigmentos fotossintéticos (carotenóides) entre muitas outras situações.

• Fosfolípidos - como o seu nome indica, trata-se de lípidos que apresentam fósforo na sua composição. Ao contrário dos lípidos anteriores, estes desempenham exclusivamente um papel estrutural, sendo o componente base das membranas celulares. 

  São ésteres de glicerol, mas neste caso apenas duas das ligações do álcool estão esterificadas com ácidos gordos, a terceira ligação está sempre esterificada com ácido fosfórico. 

  Estrutura química e representação de um fosfolípido

  Este, por sua vez, está ligado a uma amina ou a um outro álcool. Os fosfolípidos têm uma estrutura fortemente assimétrica: um extremo hidrocarbonado formado pelos ácidos gordos apolar e hidrofóbico, e um extremo com o grupo fosfato polar e hidrofílico. Esta assimetria designa-se anfipatia e é uma propriedade que permite aos fosfolípidos formar espontaneamente micelas (esfera formada por fosfolípidos organizados lado a lado com as caudas para dentro e as cabeças para fora, em contacto com a água). 

  Assim, os fosfolípidos dissolvem-se em água mas não formam soluções homogéneas pois as micelas têm cargas negativas à superfície e repelem-se mutuamente. Por este motivo os fosfolípidos são detergentes naturais, a cauda apolar liga-se às gorduras e seguidamente forma-se uma micela com a gordura ao centro. Agitação mecânica arrasta a gordura e o detergente. 

  Certamente, no entanto, a sua mais importante função a nível biológico é a capacidade de formar mono e bicamadas membranares, a base da construção das membranas biológicas.

Nos prótidos a ordem pela qual os monómeros (que são bem mais numerosos que nos glícidos ou ácidos nucleicos) se encontram é fundamental, o que as torna capazes de desempenhar funções específicas.

Os monómeros dos prótidos, os aminoácidos, contém carbono, oxigénio, hidrogénio e azoto, este último geralmente presente sob a forma de gás na atmosfera. Apenas alguns microrganismos são capazes de captar o azoto gasoso e incorporá-lo em compostos orgânicos (nitritos e nitratos) que as plantas retiram do solo. De seguida, os vegetais incorporam o azoto nos seus aminoácidos. Os animais são capazes de sintetizar alguns aminoácidos aproveitando o azoto retirado de proteínas que ingerem, mas existem alguns que não conseguem produzir e que se dizem aminoácidos essenciais: lisina, triptofano, treonina, meteonina, fenilalanina, leucina, valina e isoleucina, no caso humano. Um aminoácido também contém enxofre, a cisteína. 

Tal como no caso dos glícidos, existem três categorias de prótidos, de acordo com a sua complexidade estrutural:

Estrutura base de um aminoácido (o radical -R é que varia para originar os cerca de 20 aminoácidos conhecidos) e a formação da ligação peptídica com libertação de água

• Aminoácidos - estes monómeros são derivados de ácidos carboxílicos em que um dos hidrogénios foi substituído por um grupo amina. O radical -R varia entre os cerca de 20 aminoácidos que são conhecidos e que podem ser agrupados nas seguintes categorias:
  • aromáticos - apresentam na sua constituição um anel aromático com 6 carbonos (benzeno);
  • heterocíclicos - apresentam na sua estrutura outro tipo de anéis aromáticos, diferentes do benzeno;
  • alifáticos - o radical é composto por cadeias hidrocarbonadas.

  Os aminoácidos nunca se apresentam com estrutura neutra em solução, estão sempre ionizados da forma que se observa na figura ao lado, com um excesso de cargas positivas na extremidade amina e um excesso de cargas negativas na extremidade carboxilo. Pensando numa definição de ácido (dador de H⁺) e de base (receptor de H⁺), é fácil perceber que o pH de uma solução afecta o grau de ionização dos aminoácidos e a estrutura que eles originam.

   

• Péptidos - uma importante propriedade dos aminoácidos é a capacidade de polimerizarem através da ligação peptídica que une um grupo amina a um grupo carboxilo, libertando água. Assim, como se pode observar na figura acima, os polímeros resultantes (péptidos) apresentam sempre duas extremidades distintas, uma amino e uma carboxilo. Os péptidos não têm uma forma plana mas antes em zig-zag, ainda que o efeito total seja linear. Os péptidos têm, de modo geral, algumas dezenas de aminoácidos unidos por ligações peptídicas.

• Polipeptidos ou proteínas - de modo geral considera-se uma proteína quando existem mais de 50 aminoácidos. Estas moléculas são geralmente de grandes dimensões, sendo as maiores conhecidas as hemocianinas com peso molecular de 9x10⁶ e as do vírus da gripe com 320x10⁶ . As proteínas podem ser agrupadas em dois grandes conjuntos:
  • proteínas simples - formadas apenas por cadeias polipeptídicas, uma ou várias;
  • proteínas conjugadas - formadas por uma ou mais cadeias polipeptídicas associadas a outras substâncias conhecidas por grupos prostéticos, podendo assim originar-se fosfoproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, metaloproteínas, etc.

  Níveis de organização de uma proteína

  As proteínas são muito diversificadas pois os 20 aminoácidos podem estar presentes em percentagens muito variáveis e em sequências muito distintas.

  As ligações peptídicas entre aminoácidos não são as únicas presentes nas proteínas, existem ligações secundárias entre radicais ionizados de alguns aminoácidos, que determinam formas específicas para cada proteína. Assim, distinguem-se vários níveis de organização nas proteínas:

  • estrutura primária - corresponde à sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica;

  • estrutura secundária - as proteínas não formam cadeias lineares de aminoácidos mas antes enrolam-se e dobram-se sobre si próprias. Do esqueleto formado pelos sucessivos grupos amino e carboxilo ligados por ligações peptídicas surgem ligações secundárias por pontes hidrogénio que originam duas estruturas distintas: a hélice alfa (característica de proteínas ditas globulares como a hemoglobina) e a folha pregueada beta (características de proteínas ditas fibrosas, como a queratina ou a miosina);

  • estrutura terciária - nas proteínas globulares, ao contrário das fibrosas de estrutura alongada, as cadeias enrolam-se ainda mais sobre si próprias, originando uma estrutura esférica ou elipsoidal. Estas dobras são mantidas em posição por ligações entre os diversos radicais -R dos aminoácidos. Dado que estas forças são fracas, podem ser facilmente quebradas originando a desnaturação da proteína e a perda de actividade biológica;

  • estrutura quaternária - neste caso, a proteína é formada por mais do que uma cadeia polipeptídica ou subunidade, cada uma incapaz de realizar a função do todo.

  As proteínas têm várias funções biológicas e uma das mais importantes é a catálise. Nem todas as proteínas são capazes de catalisar reacções mas todos os catalisadores biológicos (enzimas) são proteínas. Muitas proteínas regulam as funções celulares, através do controlo da actividade enzimática ou por serem hormonas. Proteínas específicas chamadas anticorpos ou imunoglobulinas, têm uma função de defesa, impedindo que invasores destruam o tecido vivo. 

  Outras proteínas transportadoras permitem que substâncias pouco solúveis (metais, lípidos, oxigénio, dióxido de carbono, etc.) que têm que circular através do sangue possam atingir as células. Proteínas de suporte mantêm a estrutura das células e tecidos, como o colagénio nos tendões e ossos, a reticulina e a elastina nos vasos sanguíneos, actina e miosina nas células musculares, etc. As alfa e beta-queratinas são proteínas de revestimento, formando os pêlos, lã, cabelos, penas, bicos, escamas, cascos, armações, etc. A função de reserva surge em sementes (cereais ou leguminosas, por exemplo) ou em ovos de animais (albumina na clara e vitelina na gema) ou no leite (caseína e lactalbumina). Também existem proteínas nos líquidos lubrificantes das articulações animais e nas toxinas produzidas por animais e bactérias.

Acção das enzimas na redução da energia de activação de uma reacção

Para que elas ocorram é necessário formar um complexo activado, obtido fornecendo energia de activação, ou seja, fazendo colidir com um mínimo de energia as moléculas envolvidas. A 20ºC poucas são as moléculas que colidem com energia suficiente mas se a temperatura for de 100ºC muitas mais realizaram a reacção de forma mais rápida. É este o princípio por trás da utilização de aquecimento e ácidos ou bases fortes por parte dos químicos para realizar as suas reacções.

No entanto, na célula esta situação não é viável e ainda assim as reacções rápidas a temperaturas baixas (entre os 10 e os 40ºC), com pH neutro ou perto disso, à pressão atmosférica, etc. O motivo porque tal é possível reside no facto de existirem na célula catalisadores biológicos chamados enzimas, específicas para cada reacção e capazes de controlar a sua velocidade.

Apesar de as enzimas terem uma tremenda capacidade catalítica não são mágicas, elas apenas aumentam a velocidade da reacção, não alteram o seu ponto de equilíbrio e sem desencadear reacções que não fossem já possíveis. 

As enzimas são proteínas globulares, apresentando uma estrutura terciária e quaternária. Por esse motivo, podem ser desnaturadas, reversível ou irreversivelmente.

É sabido que nem todos os aminoácidos constituintes de uma proteína estão directamente envolvidos na sua actividade biológica. No caso das enzimas chama-se centro activo ao conjunto de aminoácidos envolvidos na catálise. Por este motivo, existem as chamadas isozimas, ou seja, enzimas com estrutura tridimensional diferente mas com o mesmo centro activo.

Muitas enzimas necessitam de componentes não proteicos para actuarem, componentes esses que se designam coenzimas e grupos prostéticos. As coenzimas são substratos absolutamente necessários à reacção catalisada, logo, como todos os substratos alteram-se durante a reacção. Para reverter a coenzima ao seu estado inicial é necessária outra reacção, como no caso das transformações verificadas em moléculas transportadoras de electrões: NAD⁺ > NADH. Já os grupos prostéticos permanecem inalterados durante a reacção, fazendo antes parte do centro activo. Geralmente os grupos prostéticos são formados por metais.

O primeiro passo da actuação enzimática é a combinação reversível de enzima com o substrato sobre o qual actua, originando o complexo enzima-substrato. Após as transformações químicas terem sido realizadas (sínteses ou degradações), os produtos separam-se da enzima, deixando-a inalterada. Esta reacção pode ser representada pela equação:

E + S =>ES =>E + P

Dado que o substrato se liga à enzima através do centro activo, que, em último caso, é modelado pela estrutura primária da proteína, pode compreender-se a especificidade revelada pelas enzimas:

• especificidade absoluta - enzima apenas actua sobre uma molécula de substrato;

• especificidade relativa ou de grupo - enzima actua sobre todas as moléculas que apresentem o mesmo grupo funcional.

A especificidade está pode ser relacionada com os modelos de acção enzimática, ainda que não se esgote neles:

• modelo de Koshland ou do encaixe induzido - neste modelo de acção enzimática a enzima é vista como uma estrutura maleável, a nível do centro activo, alterando-se quando em presença do substrato, de modo a que este se ajuste ao centro de reacção. Este modelo tem associada a possibilidade de regulação alostérica, ou seja, as enzimas nesta situação têm não um mas dois centros activos. O segundo centro de reacção, o chamado centro alostérico, tem uma localização diferente da do centro de reacção principal e a ele vai ligar-se uma molécula reguladora. Essa ligação provoca uma alteração de forma do centro activo, permitindo ou impedindo a ligação do substrato;

• modelo de Fischer ou da chave-fechadura - este modelo de acção enzimática considera que a enzima é uma estrutura rígida e inalterável, à qual o substrato se ajusta por complementaridade.

Existem vários factores que afectam a velocidade de reacção de uma enzima:

• concentração da enzima - mantendo constante a concentração de substrato, quanto maior a concentração de enzima maior será a velocidade de reacção;

• concentração do substrato - para concentrações baixas de substrato, e mantendo constante a concentração enzimática, há uma proporcionalidade directa entre a concentração de substrato e a velocidade de reacção. No entanto, para concentrações elevadas de substrato a velocidade estabiliza pois há saturação dos centros activos;

• pH - as enzimas apenas são activas num intervalo restrito de pH, havendo um valor de actividade máxima designado pH óptimo. O valor de pH óptimo geralmente é próximo do neutro mas depende da enzima. O efeito do pH deve-se à alteração do estado de ionização dos componentes da enzima, nomeadamente a alteração de cargas pode levar à perda de estruturas superiores (desnaturação), a alteração da orientação de cargas no centro activo pode impedir a ligação ao substrato (que é feita essencialmente por atracção de cargas) ou a ionização do substrato pode impedir o seu encaixe no centro activo;

• temperatura - este parâmetro exerce dois efeitos perfeitamente antagónicos nas reacções enzimáticas: aumenta a velocidade de reacção pois fornece energia de activação às moléculas, favorecendo a formação do complexo enzima-substrato, que, como já se viu, é a fase crítica da reacção. No entanto, a partir dos 50ºC (para a maioria das enzimas) as moléculas enzimáticas começam a ser desnaturadas. A conjugação destes dois efeitos define a temperatura óptima para a enzima, o ponto de equilíbrio entre os dois fenómenos;

• inibidores - trata-se de substâncias que interferem com a actividade enzimática, bloqueando o processo catalítico. Existem dois tipos de inibidores:

  • inibidores irreversíveis - ligam-se à enzima bloqueando-a permanentemente de forma irreversível. São disso exemplo os gases dos nervos usados na segunda guerra mundial, que inibem uma enzima do sistema nervoso central;

  • inibidores reversíveis - têm actuação temporária, a enzima recupera a sua acção quando o inibidor é removido, como por exemplo o ácido cianídrico ou cianeto HCN, que inibe a respiração celular. Também os inibidores reversíveis podem ser de dois tipos:

    • inibidores competitivos - a molécula de inibidor e do substrato competem entre si pela ligação ao centro activo da enzima. Estes inibidores são substâncias semelhantes ao verdadeiro substrato da enzima;

    • inibidores não competitivos ou alostéricos - neste caso, a enzima liga-se simultaneamente ao substrato e ao inibidor logo este último tem que se ligar num local diferente do centro activo, o centro alostérico. No entanto, esta ligação altera a configuração tridimensional da enzima, impedindo a ligação do substrato ao centro activo e reduzindo a velocidade de reacção. Salienta-se que neste caso, a substância alostérica pode ser tanto um inibidor como um activador.

O nome das enzimas obtém-se acrescentando -ase ao nome do substrato sobre que actua. Seguidamente, serão agrupadas de acordo com o tipo de reacção que catalisam, tendo-se:

• hidrolases - desdobram substâncias por reacção com a água: A + H₂O => B + C . São exemplo as osidases, lípases, protéases, etc.;

• oxirredutases - catalisam reacções redox: A_red + B_ox => A_ox + B_red . São exemplo as enzimas:

  • desidrogenases - removem hidrogénio do substrato;

  • oxidases - removem hidrogénio e entregam-no ao oxigénio, originando água;

  • hidrogenases - incorporam hidrogénio no substrato, ou seja, reduzem-no;

  • oxigenases - incorporam oxigénio no substrato, ou seja, oxidam-no;

• descarboxilases - retiram CO₂ de ácidos carboxílicos;

• isomerases - catalisam a formação de isómeros, ou seja, alterações à forma da molécula sem entrada ou saída de átomos;

• ligases - unem dois substratos;

• liases - degradam substâncias, sem que haja hidrólise.

Estrutura comparativa do DNA e RNA

Os ácidos nucleicos existem em todos os seres vivos, sendo os responsáveis e os coordenadores da informação genética e hereditária dos organismos. Os ácidos nucleicos englobam dois tipos de molécula, diferença que deriva dos diferentes monómeros usados na sua formação (desoxirribonucleótidos ou ribonucleótidos):

• ácido desoxirribonucleico (DNA) - encontra-se no núcleo das células, onde forma os cromossomas, e nos cloroplastos e mitocôndrias;
• ácido ribonucleico (RNA) - encontra-se essencialmente no citoplasma e dele existem três tipos: ribossómico, de transferência e mensageiro.

Os ácidos nucleicos são as maiores moléculas presentes nas células mas são formadas por um número espantosamente reduzido de monómeros, ditos genericamente nucleótidos.

• grupo fosfato - ácido fosfórico geralmente ionizado;
• pentose - glícido monossacárido com cinco carbonos;
• base azotada.

Ainda assim, este facto não invalida a sua classificação como monómeros pois estes três compostos já não podem ser considerados ácidos nucleicos, ainda que sejam mais do que átomos.

As principais bases azotadas constituintes dos ácidos nucleicos são a adenina, citosina, guanina, timina e uracilo. Estas bases são agrupadas em purinas (adenina e guanina) e pirimídicas (citosina, timina e uracilo), conforme derivem da purina ou da pirimidina. Alguns animais também usam a guanina como pigmento reflector, como nas escamas dos peixes ou nas carapaças dos insectos.

Além destas cinco bases azotadas existem bases mais raras, delas derivadas e que geralmente têm efeitos no SNC como venenos poderosos quando em quantidade elevada. Estão presentes no chá, no café ou no cacau mas não fazem parte dos ácidos nucleicos.

A pentose também pode ser de dois tipos: desoxirribose ou ribose, que diferem apenas na presença de um grupo -OH extra no segundo caso. Ambos os monossacáridos são aldoses.

Quando se une um glícido a uma base azotada obtém-se um nucleósido. O nucleótido funcional resulta da união do ácido fosfórico, através de uma ligação éster (ácido com carboxilo). Todos os nucleótidos podem estar ligados não apenas a uma molécula de ácido fosfórico mas a duas ou mesmo três. Assim, teremos:

Os nucleótidos-trifosfato desempenham importantes funções celulares:

• o ATP é o principal transportador de energia na célula pois a separação dos diversos grupos fosfato liberta grande quantidade de energia;
• o ATP é uma coenzima essencial a muitas reacções celulares;
• nucleótidos-trifosfato são a forma usada na síntese enzimática dos ácidos nucleicos.

Temas relacionados:

Ácidos nucleicos   Hereditariedade   Células   Fotossíntese   Respiração